ЦИТОХРОМИ (грец. kуtos — клітина + chroma — колір, забарвлення) — складні залізовмісні білки, які у вигляді простетичної групи містять залізо-порфіринові комплекси. Вони знаходяться в усіх клітинах з аеробним енергозабезпеченням. Ц. локалізовані у внутрішніх мембранах мітохондрій, хлоропластів, ендоплазматичного ретикулуму та інших мембранних структурах клітини. Біологічна роль Ц. полягає в їх участі в різних окисно-відновних процесах — тканинному диханні, біологічному окисненні, окисному фосфорилюванні, фотосинтезі, хемосинтезі та ін. Роль Ц. в окисно-відновних процесах клітини була досліджена Д. Кейліном у 1925 р.
Із різних видів організмів виділено близько 30 Ц. Залежно від будови простетичної групи їх поділяють на чотири групи — А, В, С і D. У кожній групі є Ц. типу a, b, c, d, які відрізняються боковими ланцюгами порфіринових структур. При позначенні Ц., в яких установлена структура, біля букв ставлять цифрові індекси, які визначають належність Ц. до певної підгрупи. Різні типи Ц. відрізняються не лише природою гему та боковими ланцюгами, а й білковою частиною та способом приєднання гему до білка. Структурні особливості різних видів Ц. визначають відмінності в їх окисно-відновних потенціалах. У ланцюгу передачі електронів беруть участь 5 типів Ц. (a, a3, b, c, с1). За винятком Ц. с, усі Ц. знаходяться у внутрішній мембрані мітохондрій у вигляді складних білкових комплексів. Ц. с — периферичний водорозчинний мембранний білок з мол. м. 125 000 Да, який має один поліпептидний ланцюг зі 100 амінокислотних залишків та молекулу гему, ковалентно пов’язану з поліпептидом. Цитохромоксидаза складається з двох Ц. типу а/а3, кожен з яких має центр зв’язування з оксигеном. Ц. а і а3 мають характерну залізо-порфіринову простетичну групу, яку називають гемом А; вона відрізняється від гему Ц. с і с1. Інша особливість комплексу а/а3 — наявність у ньому іонів купруму, зв’язаних із білковою частиною. Перенесення електронів комплексом а/а3 включає реакції:
Cu+ ↔ Cu2+ + e;
Fe2+ ↔ Fe3+ + e.
Комплекс Ц. а/а3 безпосередньо реагує з молекулярним оксигеном. У внутрішній мембрані мітохондрій Ц., як правило, утворюють ланцюги, по яких транспортуються електрони від донора до акцептора. Транспорт електронів супроводжується оборотною зміною ступеня окиснення заліза простетичної групи:
Порядок розміщення Ц. b, с1, c, a/a3 визначається редокс-потенціалами окисно-відновних систем так, що перенесення електронів здійснюється від меншого потенціалу до більшого. Завершує цитохромну систему цитохромоксидаза (a/a3). До субстрату, який безпосередньо є донором електронів на цитохромоксидазу, належить аскорбінова кислота. Тому при блокуванні інгібіторами І (ротеноном, аміталом) та ІІ (атиміцином А) фаз утворення АТФ (випадки отруєння) вітамін С може призначатися як препарат першої медичної допомоги, оскільки цей вітамін забезпечує останню, ІІІ фазу біосинтезу АТФ, функціонування тканинного дихання, та суперечить ушкоджувальним процесам у клітинах організму (підтримувальна терапія). Інгібіторами перенесення електронів цитохромною системою є ціаніди, оксид вуглецю (СО) та сірководень, які інактивують цитохромоксидазу; рух електронів від a/a3 до оксигену припиняється; синтез АТФ блокується, що призводить до загибелі організму. Ціаніди найбільш токсичні для людини, оскільки вони приєднуються до Fe3+ цитохромоксидази. Окрім Ц., що беруть участь у мітохондріальному окисненні, є Ц., які забезпечують мікросомальне окиснення. До останніх Ц. належать Ц. групи Р450. Ц. Р450 (складний фермент) фосфоліпідпротогемсульфід — протеїновий комплекс; білкова частина представлена одним поліпептидним ланцюгом; його мол. м. становить близько 50 000 Да. У відновленій формі він споріднений з оксидом вуглецю (СО). Такий комплекс має максимум поглинання при λ=450 нм, звідси і назва цього Ц. Ц. Р450 виявлений в мікросомах печінки, у мікросомах і мітохондріях кори надниркової залози. Ц. Р450 має ділянки зв’язування для оксигену та субстрату (ксенобіотика). Основна роль Ц. Р450 полягає в гідроксилюванні сполук, що забезпечує фазу модифікації ксенобіотиків (мікросомальне окиснення). Ц. Р450 має широку субстратну специфічність, яка дає змогу знешкоджувати різноманітні за будовою речовини (ЛП, отрути). На сьогодні описано близько 250 хімічних сполук, які є субстратами для Ц. Р450; серед них барбітурати, поліциклічні ароматичні вуглеводні, спирти, кетони та стероїди. У разі недостатнього постачання організму оксигеном (особливо печінки) процес окиснення фармпрепаратів значно сповільнюється, що негативно впливає у разі отруєння препаратами (наркотичні анальгетики, снодійні, транквілізатори та ін.) та порушення функцій печінки внаслідок її ураження.
Деякі види Ц. застосовують у медичній практиці. Широкого використання набули такі препарати, як Цитохром С; його одержують шляхом екстракції з тканин серця великої рогатої худоби. Використовують препарат для поліпшення тканинного дихання при асфіксії новонароджених, при астматичних станах, хронічній пневмонії, серцевій недостатності, ішемічній хворобі серця, інфекційному гепатиті, старечій дегенерації сітківки ока, при інтоксикаціях та інших станах, які супроводжуються порушенням окисних процесів в організмі. Очні краплі з цитохромом С використовують на початкових стадіях катаракти.
Биохимия / Под ред. Е.С. Северина. — М., 2003; Боєчко Ф.Ф., Боєчко Л.О. Основні біохімічні поняття, визначення і терміни. — К., 1993; Вороніна Л.М., Десенко В.Ф., Мадієвська Н.М. та ін. Біологічна хімія. — Х., 2000.