ТРАНСАМІНУВАННЯ (переамінування) — реакції перенесення α-аміногрупи від амінокислоти на α-вуглецевий атом α-кетокислоти — акцептора аміногрупи (здебільшого — α-кетоглутарату). Внаслідок реакції утворюється α-кетоаналог вихідної амінокислоти та нова амінокислота (у разі використання як акцептора α-кетоглутарату — L-глутамат). Уперше процес Т. та ферменти, що його каталізують, були описані в 1937 р. А.О. Браунштейном та М.Г. Крицманом. Ферменти, які каталізують реакції Т., називаються амінотрансферазами (трансаміназами). Амінотрансферази є складними білками-ферментами, простетичною групою в яких є коферментні форми вітаміну В6 (піридоксину, піридоксолу) — піридоксальфосфат (ПАЛФ) та піридоксамінофосфат (ПАМФ), що утворюється з ПАЛФ у процесі перенесення аміногрупи. У під час Т. відбувається циклічне перетворення ПАЛФ на ПАМФ:
У реакціях Т. не відбувається дезамінування, тобто вивільнення амоніаку, оскільки аміногрупа, що відщеплюється від α-L-амінокислоти, акцептується відповідною α-кетокислотою, здебільшого α-кетоглутаровою. Реакції Т., які каталізуються амінотрансферазами, активно відбуваються в багатьох органах, найактивніше — в печінці, скелетних м’язах, міокарді, головному мозку, нирках. У різних тканинах організму людини і тварин міститься більше 10 різних амінотрансфераз, які розрізняються за своєю субстратною специфічністю. Найбільш поширеними є такі амінотрансферази:
1) аланінамінотрансфераза (глутамат-піруваттрансаміназа — ГПТ)
L-аланін + α-кетоглутарат
піруват + L-глутамат
2) аспартатамінотрансфераза (глутамат-оксалоацетаттрансфераза — ГОТ)
L-аспартат + α-кетоглутаратоксалоацетат + L-глутамат
3) тирозинамінотрансфераза
L-тирозин + α-кетоглутаратр-гідроксифенілпіруват + L-глутамат
4) лейцинамінотрансфераза
L-лейцин + α-кетоглутаратα-кетоізокапронат + L-глутамат
Вивчення активності аланінамінотрансферази (аланінової амінотрансамінази — АлАТ) та аспартатамінотрансферази (аспарагінової амінотрансамінази — АсАТ) широко застосовується в медичній практиці для діагностики ушкоджень внутрішніх органів. Унаслідок виходу цих ферментних білків через ушкоджені клітинні мембрани у кров при інфаркті міокарда відмічають значне підвищення активності в сироватці крові АсАТ, у той час як при вірусних та токсичних ушкодженнях печінки підвищується активність АлАТ.
Губський Ю.І. Біологічна хімія. — К. — Тернопіль, 2000; Уайт А., Хендлер Ф., Смит Э. и др. Основы биохимии: В 3 т. — М., 1981. — Т. 2.