ТРИПСИН — протеолітичний фермент, що утворюється в порожнині кишечнику з неактивного проферменту трипсиногену підшлункової залози під дією ентерокінази, яка відщеплює від молекули проферменту N-кінцевий гексапептид з утворенням каталітично активного Т.:
Активний Т., у свою чергу, активує хімотрипсиноген, прокарбоксипептидазу, проеластазу, проколагеназу панкреатичного соку.
Т. є ендопептидазою, яка найбільш активна щодо пептидних зв’язків, утворених основними амінокислотами — аргініном та лізином. Забезпечує гідроліз білків їжі при оптимальному рН 7,5–8,5. За хімічною природою Т. є білком з мол. м. 24 тис., у слабкокислому середовищі витримує нагрівання до 70 °С. Інгібіторами Т. є апротинін, а також мукопротеїни яєчного білка та білки, виділені з соєвих екстрактів. У слабколужному середовищі може відбуватися самоперетравлювання Т. Руйнується Т. під дією мікрофлори кишок. Визначення вмісту Т. у плазмі крові та дуоденальному соку використовують для оцінки функціонального стану підшлункової залози. У медичній практиці застосовуються препарати, до складу яких входить Т., — Панзинорм та ін.
Боєчко Ф.Ф., Боєчко Л.О. Основні біохімічні поняття, визначення і терміни. — К., 1993; Губський Ю.І. Біологічна хімія. — К.–Тернопіль, 2000.